Рекомендации для подготовки к экзамену по биохимии

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ ВОСТОЧНО-СИБИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

РЕКОМЕНДАЦИИ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЭКЗАМЕНУ ПО БИОХИМИИ

Составители: Чиркина Т.Ф. Жамсаранова С.Д. Пластинина З.А.

Улан-Удэ 2000

Предисловие Экзаменационные вопросы сформулированы в соответствии с "Рабочей программой по биологической химии" , составленной на основе требований ГОСВО (2000 г) для студентов инженерных специальностей –270100, 270300, 270800, 270900,271100, 271200 и бакалавров по направлению 552400. Перечень экзаменационных вопросов в билете включает вопросы двух типов-теоретические и прикладные (третьи вопросы). Каждый из теоретических вопросов содержит формулировку одной из достаточно крупных и важных тем курса. Для хорошего ответа на такой вопрос нужно не просто вспомнить материал соответствующего раздела курса, но и мобилизовать относящиеся к вопросу знания из других разделов. Вопросы прикладного характера большей частью имеют форму задачи. Их назначение - проверить умение студента применять биохимические знания для анализа конкретной ситуации. Прикладные вопросы могут быть более разнообразными, оставаясь в рамках того объема информации, который отражен в теоретических вопросах. Формулировка вопросов в экзаменационных билетах не совпадает с перечнем предлагаемых ниже вопросов, но по сути они идентичны.

КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЭКЗАМЕНУ ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ Теоретические вопросы 1. БЕЛКИ 1. Белки: определение, общая характеристика, биологическая роль. Физико-химические свойства, условия обратимого и необратимого осаждения белков из растворов (денатурация и высаливание). Амфотерность, гидрофильность, изоэлектрическая точка, принципы, положенные в основу разделения белков. Цветные реакции на аминокислоты и белки. 2. Современные представления о структурной организации белков. Особенности формирования первичной структуры, строение и свойства пептидной связи. Видовая специфичность и полиморфизм белков. 3. Конформация белковых молекул: вторичная и третичная структура, разновидности и типы стабилизирую-щих их связей. 4. Четвертичная структура: общая характеристика, типы стабилизирующих ее связей, кооперативные эффекты, биологические преимущества по сравнению с белками более низкой структурной организации. 5. Классификация простых и сложных белков. Принципы, положенные в основу классификации. Характеристика свойств и биологическая роль фосфо-, глико,,металло, и липопротеинов. 6. Хромопротеины: гемоглобин, миоглобин. Строение, структура гема, биологическая роль. 7. Функции глобулинов в организме. Иммуноглобулины. Основные и минорные классы, роль каждо-

го класса. Комплемент как самособирающаяся система из группы сывороточных белков. 2. ФЕРМЕНТЫ 8. Ферменты: определение, краткая характеристика, отличия от небиологических катализаторов. Кинетика ферментативных реакций: зависимость скорости реакций от концентраций субстрата и фермента, от t и рН среды. Уравнение Михаэлиса-Ментена. 9. Особенности строения ферментов как биокатали-заторов. Активный центр: определение, структурная орга-низация, роль. Особенности строения и биологическая роль аллостерических ферментов. 10. Простые и сложные ферменты. Кофакторы. Апо- и коферменты, простетические группы. Коферментные функции витаминов В1, В2, В3, В5, РР, В6. 11. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативного катализа. Роль конформационных изменений при катализе. 12. Регуляция скорости ферментативных реакций. Активаторы и ингибиторы ферментов. Виды ингибирования. Аллостерические эффекторы. 13. Мультиферментные комплексы: особенности строения и участия в катализе, биологическое значение, примеры. Тканевая и органная специфичность ферментов. Изоферменты. 14. Классификация и номенклатура ферментов. Характеристика классов и основных подклассов ферментов (с примерами реакций): оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы (синтазы), изомеразы, лигазы (синтетазы). 15. Роль ферментов в различных отраслях промышленности, сельском хозяйстве, медицине.

ВИТАМИНЫ 16. Витамины: определение, общая характеристика, классификация, биологические функции. 17. Гипо-, а-, гипервитаминозы: определение, причины развития. Провитамины, антивитамины. 18. Витамины группы А,К: общая характеристика, химическое строение, биологическая роль, потребность. 19. Витамины группы Е,D: общая характеристика, химическая структура, биологическая роль, потребность. 20. Витамины группы В: общая характеристика, химическое строение, биологическая роль, потребность. 21. Витамины С, Н: общая характеристика, химическое строение, биологическая роль, потребность. 4. ГОРМОНЫ 22. Гормоны: определение, общая характеристика, классификация. Место гормонов в системе регуляции жизнедеятельности организма. Фитогормоны, особенности регуляции метоболизма у растений. 23. Механизм действия гормонов. Механизм передачи сигнала в клетку для гормонов, не проникающих в нее; посредники и их роль в этом процессе.

5. ОСНОВНЫЕ ПУТИ МЕТАБОЛИЗМА БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ И БИОЭНЕРГЕТИКА 24. Метаболизм: определение, общая характеристика, составные части, метаболические пути. Катаболизм

и анаболизм, их взаимосвязь. Уровни и принципы регуляции метаболизма. 25. Общие и специфические метаболические пути. Центральные метаболиты и ключевые ферменты. 26. Окислительное декарбоксилирование пирувата: ферменты и коферменты, последовательность и химизм реакций, биологическая роль, энергетический эффект. 27. Ацетил-КоА: химическое строение, место в процессах метаболизма, пути образования и использования в организме. 28. Цикл трикарбоновых кислот (ЦТК): общая характеристика, место в обмене веществ и энергии, внутриклеточная локализация, последовательность и химизм реакций, характеристика ферментов, связь с дыхательной цепью, биологические функции. Механизм регуляции. 29. Современные представления о биологическом окислении. Конечный акцептор электронов и протонов у млекопитающих. Виды и способы биологического окисления. Общая схема транспорта электронов и протонов от окисляемых субстратов на акцептор. 30. Ферменты и коферменты окислительновосстановительных реакций: классификация, общая характеристика. 31. Аэробные дегидрогеназы: определение, общая характеристика, кофакторы ферментов, химизм реакций, биологическая роль, примеры. 32. Анаэробные дегидрогеназы: НАД-зависимые и флавиновые дегидрогеназы, цитохромы. Общая характеристика, место и роль в окислительно-восстановительных процессах, примеры. 33. НАД и НАДФ, ФАД и ФМН как основные кофакторы дегидрогеназ: общая характеристика, химическое строение, химизм окислительно-восстановительных реакций с их участием.

34. Образование СО2 и Н2О-конечных продуктов обмена веществ. 35. Дыхательная цепь митохондрий: определение, общая характеристика, основные компоненты и их структурно-функциональная организация, принципы работы, биологическая роль. Регуляция цепи переноса электронов. 36. Основные макроэргические соединения клетки: общая характеристика, химическое строение, биологическая роль. Примеры реакций и метаболических процессов, протекающих с их участием. 37. АТФ: химическая структура, биологическая роль, цикл АТФ-АДФ, основные способы фосфорилирования АДФ. 38. Окислительное фосфорилирование: определение, общая характеристика, внутриклеточная локализация процесса, механизм, биологическая роль. . Взаимосвязь гликолиза, β-окисления жирных кислот, ЦТК, дыхательной цепи и окислительного фосфорилирования.

44. Гликолиз: определение, локализация, последовательность и химизм реакций, необратимые этапы и ключевые ферменты, конечные продукты и их дальнейшая судьба в аэробных и анаэробных условиях. 45. Полное окисление глюкозы в аэробных условиях (дихотомический путь обмена глюкозы и пентозофосфатный цикл): характеристика, локализация, энергетический эффект, биологическая роль, регуляция. 46. Брожение. Роль анаэробного распада глюкозы для промышленности. Образование конечных продуктов. Химизм реакций. 47. Глюконеогенез: определение, локализация, последовательность и химизм ключевых реакций, биологическая роль. 48. Гликоген: строение, биологическая роль. Биосинтез и распад гликогена в печени и мышцах. Гликогенолиз, аминолиз. 49. Регуляция метаболизма углеводов. 50. Нарушение углеводного обмена.

6. СТРОЕНИЕ, ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ

7. СТРОЕНИЕ, ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ

40. Углеводы: определение, классификация, химическое строение, биологическая роль. Углеводы пищи. Общая характеристика, биологическое строение. Химическое строение отдельных представителей моно-, ди- и гомополисахаридов. Особенности метаболизма углеводов в расти-тельном и животном организме 41. Физиологически важные гетерополисахариды растений и животных: строение, роль. 42. Переваривание и всасывание углеводов. 43. Глюкоза как основной метаболит углеводного обмена. Пути образования и использования глюкозо-6фос-фата.

51. Липиды: определение, общая характеристика, классификация; химическая структура и биологическая роль отдельных классов. 52. Пищевые жиры. Биологическая роль. 53. Переваривание и всасывание продуктов переваривания триацилглицеролов. Роль желчных кислот. 54. Жировая ткань и ее участие в обмене липидов. 55. Окисление высших жирных кислот: общая характеристика, виды, внутриклеточная локализация. βокисление жирных кислот: последовательность и химизм реакций, ферменты и коферменты, конечные продукты, связь с ЦТК, дыхательной цепью, энергетический эффект.

52. Особенности обмена ненасыщенных жирных кислот и жирных кислот с нечетным числом атомов углерода. Биологическая роль полиеновых жирных кислот. 53. Холестерол: строение, потребность, биологическая роль. 54. Кетоновые тела: общая характеристика, химическое строение, содержание и биологическая роль. Биосинтез и использование кетоновых тел. 55. Взаимосвязь обмена глюкозы, жирных кислот, триацилглицеролов, кетоновых тел. 56. Регуляция липидного обмена. 57. Нарушение липидного обмена. 8. ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ 56. Основные функции аминокислот и белков в организме. Биологическая ценность пищевых белков. Нормы белка в питании. Резервные белки. 57. Переваривание белков. Эндопептидазы. Переваривание белков в желудке, кишечнике. Всасывание продуктов распада белков. 58. Пути образования, обезвреживания и использования аммиака в организме. 59. Дезаминирование аминокислот как основной путь их катаболизма: определение, характеристика, локализация, ферменты дезаминирования, биологическая роль процессов дезаминирования. 60. Трансаминирование аминокислот. 61. Биосинтез мочевины: общая характеристика, локализация, источники аминогрупп, последовательность и химизм реакций, связь с ЦТК. 62. Декарбоксилирование аминокислот: общая характеристика, механизм, ферменты, биологическое значение. Биогенные амины.

63. Специфические пути обмена некоторых аминокислот. 9. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ И БЕЛКОВ 64. Нуклеопротеины: характеристика белкового и небелкового компонентов, биологическая роль. Нуклеиновые кислоты: общая характеристика, особенности состава, структурной организации, биологической роли различных нуклеиновых кислот. 65. ДНК: строение, биологическая роль. Репликация ДНК: определение, общая характеристика, последовательность этапов, механизм, биологическое значение. 66. Биосинтез РНК (транскрипция), т-РНК, информационная РНК, биологическая роль. 67. Генетический код, его характеристика. 68. Биосинтез белков (трансляция): основные компоненты, стадии, химизм реакций. 69. Регуляция биосинтеза белка на стадии транскрипции, трансляции. 70. Биосинтез аминокислот. Фиксация азота. Азотфиксирующие организмы. Ферментативный механизм фиксации азота. 10. ФОТОСИНТЕЗ. ХЕМОСИНТЕЗ 71. Хлоропласты. Хлорофилл. Фотосинтез. Его биологическая роль. 72. Световые и темновые реакции фотосинтеза.

11. ВОДНО-СОЛЕВОЙ ОБМЕН 73. Роль воды в организме и ее обмен. 74. Роль минеральных веществ в организме и их обмен. ТРЕТЬИ ВОПРОСЫ ДЛЯ ЭКЗАМЕНАЦИОННЫХ БИЛЕТОВ ПО БИОХИМИИ. 1. При каком значении рН будет достигнуто наиболее эффективное разделение методом электрофореза следующих белковых смесей: а) сывороточный альбумин и глобулин; б) миоглобин и химотрипсиноген; в) яичный альбумин и сывороточный альбумин. ( изоэлектрическая точка для гемоглобина-рН 6.8; миоглобина-рН 7.8; сывороточного альбумина-рН 4.9; яичного альбумина-рН 4.6; химотрипсиногена-рН 9.5.) 2. При разделении аминокислот методом ионообменной хроматографии на колонках, заполненных полистиролом, содержащим остатки сульфоновой кислоты, движение тормозят два фактора: 1) электростатическое притяжение между отрицательно заряженными остатками сульфоновой кислоты и положительно заряженными функциональными группами аминокислот; 2) гидрофобное взаимодействие между боковыми цепями аминокислот и сильно гидрофобным остовом полистирола. Для каждой из приведенной пары аминокислот определите аминокислоту, которая будет выходить первой из колонки при пропускании буфера рН 7.0: а) аспарагин и лизин; б) аспарагин и метионин; в) глутамин и валин; г) глицин и лейцин;

д) серин и аланин. 3. Укажите суммарный заряд ( +, О или - ) для лейцина, треонина, цистеина и лизина при следующих рН: а) 1,5; б) 6,0; в) 8,5; г) 11,0. 4. Массовая концентрация железа в цитохроме С составляет 0,426%. Вычислите минимальную молекулярную массу этого белка. 5. Концентрация триптофана, тирозина в глютенине пшеницы соответственно равна 1,68 и 4,5. По этим данным вычислите минимальную молекулярную массу глютенина и количество указанных аминокислот (в молях). 6. Изоэлектрическая точка белка равна 6,8; фракционирование ведется при рН 7,0. Как изменится его анодная подвижность, если в его молекуле "Глу" заменен на "Вал"; "Лиз" на "Глу", "Глу" на "Лиз"; "Гис" на "Арг" ? 7. Смесь аминокислот, содержащая валин, лейцин, аспарагиновую кислоту, лизин, гистидин, серин, была подвергнута фракционированию методам электрофореза при рН 6,2. Какие аминокислоты будут перемещаться к катоду, аноду или останутся на линии старта ? 8. Какова минимальная молекулярная масса рибонуклеазы, если массовые концентрации лейцина и изолейцина в ней будут соответственно равны 1,65 и 2,48 ? 9. В растворе содержится смесь азотистых соединений. Составьте схему последовательного определения азотистых составляющих с указанием применяемых реактивов. 10. В белковом растворе обнаружено содержание общего азота 3,5 % и 19,9 % белка. Что можно сказать о природе исследуемого белка ? 11. В исследуемой навеске мяса с содержанием общего азота 3.25% установлено, что азот водной вытяжки составляет 2.8%, азот пуринов 0.08%, аминный азот 0.21%. Вычислите содержание суммарного и растворимого белка.

12. При разделении белков на сефадексе G-50 в первых фракциях, снятых с колонки, установлены величины экстинции: 0,28, 0,55, 0,98, 1,15, 1,40, 1,50, 1,65, 1,85, 2,10, 1,75, 1,40, 1,30, 1,00, 0,45, 0,20. Изобразите графически выходную кривую. В каких пределах находится молекулярная масса белков, входящих в эту фракци? 13. В пробе молочного продукта установлено 18 % белка и 0,28 % аминного азота. Какой процент от белкового азота составляет аминный? В каком молочном продукте может содержаться такое количество белка? 14. От чего зависит заряд белковой молекулы в растворе ? Изобразите строение следующего фрагмента полипептидной цепи: лиз-гиссер. Определите его заряд в нейтральной среде. В какой среде будет находиться его изоэлектрическая точка ? 15. Почему при электрофорезе альбумины движутся быстрее, чем глобулины ? 16. Напишите формулу природного трипептида γ- глутамилцистеинил - глицин. В чем его атипичность? 17. Изобразите белок во вторичной структуре. Укажите стрелкой, какие связи рвутся при гидролизе, а какие - при денатурации белка ? 18. Составьте тетрапептид, состоящий из двух заменимых и двух незаменимых аминокислот. Дайте ему название и укажите стрелкой место действия протеаз. Каков генетический код этого тетрапептида ? 19. Какие силы приводят к складыванию пептидной цепи с образованием α- спирали, β- структуры, белковой глобулы ? 20. Адренокортикотропный гормон представляет собой полипептид: сер-тир-сер-мет-глу-гис-фен-арг-тригли-лиз-про-вал-гли-лизлиз-арг-арга) какова длина, цепи в вытянутом состоянии ?

б) какова длина цепи в спирализованном состоянии? в) сколько пептидов образуется при воздействии трипсина ? г) сколько образуется пептидов при обработке гормона бромистым цианом ? 21. Какими методами можно определить количество белка в продукте ? Границы применимости этих методов. 22. Оптимум рН исследуемого фермента 1,5 - 2,0. Его субстратами являются природные полимеры, а продукты дают положительную биуретовую реакцию. Назовите класс, подкласс энзима, его эмпирическое название, субстрат и продукты реакции. 23. Оптимум рН исследуемого фермента 6,9 - 7,0. Субстратом является природный полимер, дающий характерную окраску с йодом. Продукты взаимодействия фермента с субстратом дают реакцию Троммера. Назовите фермент, класс, подкласс, субстрат, продукты реакции. 24. Какую реакцию катализирует β-галактозидаза; триозофосфатизомераза, лактатдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа. Как называется фермент, катализирующий реакцию: АТФ + протеин ----------> АДФ + фосфопротеин ? 25. Напишите реакции, катализируемые ферментами: L - малат: НАД - оксидоредуктаза; АТФ: цитозинфосфотрансфераза, ацетил-КоА - карбоксилаза, ацетил - КоА синтетаза, АТФ - пирофосфатлиаза. 26. Общая активность фосфатазы фруктозо - 1,6 дифосфата в гомогенатах печени двух крыс найдена одинаковой - 14 единиц на 1 г печени. Можно ли утверждать, что в 1 г печени обеих крыс содержится одинаковое количество молекул фермента ? 27. Имеется 3 образца жиров, по приведенным константам установите природу жиров.

N1 N2 N3 Число Рейхерта-Мейссля 2,0 21,2 1,3 кислотное число 0,2 0,3 0,2 йодное число 42,5 41,6 120 28. Напишите сложный липид, в состав которого входят аминосоединение и остаток фосфорной кислоты. Обозначьте стрелками место действия эстераз. Какова роль таких соединений в организме ? 29. Изобразите структуру исходного липида, соответствующего составу каждой из смесей, полученных при полном гидролизе липида: а) глицерин, пальмитиновая кислота, стеариновая кислота, неорганический фосфат; б) сфингозин, пальмитиновая кислота, неорганический фосфат. 30. Почему клетчатка не переваривается в желудочно - кишечном тракте человека? 31. Напишите динуклеотид, включающий пуриновое и пиримидиновое основания и входящий в состав ДНК. Укажите стрелкой место действия эстераз. К какому классу относится данный фермент? 32. Изобразите пространственную структуру молекул ДНК и РНК. В чем их отличие и сходство? 33. Одна из цепей двухспиральной ДНК имеет следующий нуклеотидный состав (относительное молярное содержание): [A] = 0,35; [G] = 0,25 а) что можно сказать о содержании [T] и [C] в той же цепи? б) что можно сказать о содержании [A], [T], [G], [C] в комплементарной цепи? 34. Полипептидная цепь миоглобина содержит 153 аминокислоты. Сколько нуклеотидов в гене должны определять последовательность аминокислот в этом пептиде ?

35. Фрагмент первичной структуры белка - гли три - тир - мет - ала-. Как эта последовательность будет записана в информационной РНК ? 36. Сколько разных т - РНК необходимо для "прочтения" и синтеза белка с цепи ДНК 3 .... А Т Г Т Ц Г Ц А Т Г А Г Г Ц Т А Г Ц Т Ц А А А Ц .. 5? 37. Последовательность нуклеотидов в цепи ДНК3 ... А Т Г Т Ц Г Ц А Т Г А Г Г Ц Т А Г Ц Т Ц А А А Ц ... Объясните, является ли приведенная последовательность: а) началом гена М - РНК; б) концом гена; в) внутренней областью гена. 38. Пользуясь правилом комплементарности, составьте вторую ветвь спирали ДНК, если на одной ветви последовательность нуклеотидов ... Т Т А Г Ц А Г Ц Ц Т А А ... Какая последовательность аминокислот закодирована этим участком? 39. Фрагмент первичной структуры белка ... сер тре - глу - цис - вал - лиз - тре - ... Как эта последовательность будет записана в антикодонах т - РНК ? 40. Последовательность нуклеотидов в цепи м РНК ... У У Ц А А Г У Г Ц А А Ц Т Ц А ... Пользуясь триплетным кодом составьте тетрапептид, закодированный в этой последовательности нуклеотидов, дайте ему правильное название. 41. Сколько богатых энергией фосфатных связей затрачивается на синтез белка из готовых 200 (300) остатков, если исходить из готовых аминокислот? 42. В клетке имеется несколько десятков разных тРНК и несколько десятков тысяч разных м - РНК. Чем объясняется такое различие в количестве этих РНК? 43. В результате действия высоко активного химического соединения, попавшего в клетку, оказались отщепленными азотистые основания от обоих нуклеотидов пары Г...Ц. Могут ли репарирующие системы исправить это повреждение ?

44. Чем опасны неумеренные попытки загореть? 45.Чем опасно переедание нуклеопротеинов? 46. В процессе полного окисления вещества выделилось 6 молекул воды за счет дегидрирования и переноса водорода на кислород. Сколько энергии запаслось в макроэргических связях? 47. Укажите, какой этап переноса может быть нарушен, если животное находилось на малобелковой диете, лишенной витамина РР. 48. Какую реакцию катализирует фосфофруктокиназа, к какому классу ферментов относится и какова ее роль в организме? 49. Какой фермент катализирует реакцию окисления пирувата в ацетил - КоА, при недостатке какого витамина активность фермента снижается ? 50. Как работает цикл Кребса во время марафона? Какие включаются механизмы? 51. Будет ли происходить накопление оксалоацетата, если к экстракту, содержащему ферменты и кофакторы цикла трикарбоновых кислот, добавить ацетил - КоА? 52. Когда у человека происходит интенсивный процесс тканевого дыхания, возникает потребность в витамине В2. Дайте объяснение этому явлению. 53. Объясните, почему окисление ацетил - КоА в цикле Кребса является аэробным, ведь кислород не принимает участия в нем в качестве реагента. 54. При гиповитаминозе тиамина нарушается одно из звеньев катаболизма глюкозы. Какое это звено? 55. Почему выход АТФ при полном окислении капроновой кислоты выше, чем при полном окислении глюкозы, хотя капроновая кислота и глюкоза имеют 6 углеродных атомов? 56. Бактериальную культуру в течение короткого времени инкубировали с С 1- глюкозой, а затем выделили из нее промежуточные продукты гликолиза и цикла ли-

монной кислоты. Какое положение занимает С в следующих из них: а) фруктоза - 1,6 - дифосфат; б) глицеральдегид - 3 - фосфат; в) ацетил - КоА? 57. Рассчитайте число молекул АТФ, образующихся при полном окислении до СО2 и Н 2О одной молекулы следующих субстратов: а) фруктозо - 6 - фосфат; б) ацетил - КоА. 58. Рассчитайте число молекул АТФ, образующихся при полном окислении до СО2 и Н2О одной молекулы следующих субстратов: а) сахарозы; б) ацетил - КоА. 59. Каков выход АТФ при полном окислении клеточным гомогенатом каждого из следующих субстратов, если принять, что гликолиз, ЦТК и окислительное фосфорилирование полностью активны ? а) фосфоенолпируват; б) ФАДН2; в) ПВК; г) NAДН; д) фруктозо- 1,6 - бифосфат; е) глюкоза. 60. Авидин, протеин яичного белка в 70 кДа, обладает очень высоким сродством к биотину. Он является специфическим ингибитором биотиновых ферментов. Какое из нижеприведенных суммарных превращений будет блокироваться при добавлении авидина к клеточному гомогенату ? а) глюкоза ----- > Пируват; б) пируват ----- > глюкоза; в) оксалоацетат------ > глюкоза; г) глюкоза ----- > рибоза - 5 - фосфат; д) пируват ----- > оксалоацетат; е) рибоза - 5 - фосфат ------ > глюкоза. 61. В каких положениях образующегося лактата будет содержаться С, если глюкозу, содержащую С в по-

ложении 3 и 4, инкубировать с бесклеточным гомогенатом печени в анаэробных условиях? 62. К чему может привести переедание углеводов? 63. Активность фермента, катализирующего фосфорилирование тиамина, резко снижена. Какие изменения возникнут в обмене углеводов ? 64. Каким соединениям, поступившим с пищей, может принадлежать С , если радиометка обнаружена в составе кетоновых тел, но отсутствует в пирувате ? 65. Укажите, какие три витамина входят в состав коферментов, необходимых для реакций β- окисления жирных кислот. 66. В крови и моче пациента обнаружены повышенные концентрации аммиака и цитруллина. Укажите возможную причину этого. 67. Назовите витамины, которые необходимы для проявления каталитической активности ферментов: аминотрансфераз, декарбоксилаз 2 - оксокислот, дегидрогеназ. 68. Какую конфигурацию (Д- или L-) имеет цитруллин, формула которого приведена ниже? Дайте обоснованный ответ. СООН Н2 N-C-H CH2- CH2-СН2-NH-C-NH2 O Цитруллин 69.Лизин содержит 19,7% азота. Вычислите молекулярную массу лизина, если известно, что в молекуле лизина содержатся два атома азота. 70. Напишите структурную формулу пентапептида: Ала-Глу-Тир-Мет-Лиз. Какие функциональные группы

этого соединения обуславливают его ионизацию? Какой заряд (положительный или отрицательный) будет иметь этот пептид в а) кислой среде; б) в щелочной среде? И объясните, почему. 71. Вычислите значение изоэлектрической точки (рI) для серина, треонина и глутаминовой кислоты, исходя из величины рКI этих аминокислот: Аминокислота Серин Треонин Глутаминовая кислота

рК11 -СООН 2,21 2,63 2,19

рК12 –NН+3 9,15 10,43 9,67

рК1R-группа 4,25

72. Смесь глицина, аланина, лизина, аргинина, и глутаминовой кислоты разделяется методом Электрофореза на бумаге при рН 6,0. Напишите формулы ионов этих аминокислот и объясните причину хорошего разделения. Ответьте: а) какие аминокислоты двигаются к аноду; б) какие к катоду; в) какие аминокислоты остаются на старте? 73. Выберите парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз, обозначенных буквами А,Б,В,Г и Д и смысловых завершающих предложений, обозначенных буквами а,б,в,г,д. А. Ковалентные связи. Б. Ионная связь. В. Внутримолекулярные водородные связи. Г. Межмолекулярные водородные связи. а) Осуществляют связь между белковой и небелковой составляющими в молекулах липопротеидов. б) Используются при соединении аминокислот в белковой молекуле; в) Принимают участие в поддержании складчатой β- структуры полипептидной цепи; г) Поддерживают α-спиральную конфигурацию полипептидной цепи.

74. Вычислите длину полипептидной цепи в нанометрах (нм), содержащей 105 аминокислотных остатков, если: I) вся цепь целиком представляет собой α-спираль; 2) цепь полностью вытянута. 75. Сколько трипептидов можно синтезировать из трех аминокислот: глицина, аланина и серина при условии: I) что любая из этих трех аминокислот может занимать любое положение из трех возможных, причем каждую аминокислоту можно использовать более одного раза; II) если использовать каждую аминокислоту только один раз. 76. Выведите эмпирическую и молекулярную формулу пептида, если в ходе анализа было установлено, что содержание глицина в пептиде составляет 0,3 г, аланина0,18 г, фенилаланина-0,33 г. Молекулярная масса пептида равна 1050-+ 25 77. Выберите парные сочетания ключевых слов из фрагментов фраз, обозначенных буквами А,Б,В,Г и смыслов завершающих предложений, обозначенных буквами а,б,в,г. А. метод динитрофенилирования по Сенджеру. Б. Лейцинаминопептидаза. В. Карбоксипептидаза. Г. Гидрозинолин (метод Акабори). а) используется для определения N-концевых аминокислот в белке, требуя полного гидролиза белков; б) используется для оиределения чередования аминокислотных остатков в белках, начиная с С- концевой аминокислоты; в) применяется для энзиматического определения N-концевой аминокислоты в белках и пептидах; г) применяется для определения С-концевой аминокислоты в белках и пептидах.

78. Напишите уравнения реакций взаимодействия пептидов: 1. Сер-Тир; 2) Арг-Три; 3) Мет-Глу; 4) ГлиЛиз; 5) Про-Асп с динитрофторбензолом ( ДНФ) и гидролиза ДНФ-пептидов соляной кислотой. Какие ДНФаминокислоты образуются в результате реакций? 79. По аналитическим данным гемоглобин лошади содержит: Fe - 0, 335 %; S - 0,390%; гемоглобин свиньи: Fe0,400%, S - 0,480%. Определите минимальную молекулярную массу гемоглобина лошади и свиньи. 80. Содержание меди в гемоцианине, выделенном в разных животных составляет: а) рак - 0,32% б) омар 0,34% в) осьминог - 0,38%; г) улитка - 0,29%. Рассчитайте и сравните минимальные молекулярные массы гемоцианинов разного происхождения. 81. По данным количественного аминокислотного анализа, в сывороточном альбумине быка содержится 0,58 % (по массе) триптофана, молекулярная масса которого равна 204. Рассчитайте минимальную молекулярную массу сывороточного альбумина. 82. Определите, раствор какой соли вызовет наибольший эффект высаливания альбумина: 0,1 М сульфат натрия или 0,1 М хлорид натрия? 83. На графике показана зависимость растворимости двух белков А и Б от концентрации сульфата аммония. Как можно использовать эти данные для разделения этих белков? 84. При хранении в холодильнике двух проб крови, одна из которых содержала гемоглобин С, а другая- гемоглобин S, были потеряны соответствующие наклейки. Зная, что гемоглобин С в отличие от гемоглобина S содержит лизин вместо валина в β- цепи, как определить, в какой пробе содержался гемоглобин С и в какой – гемоглобин S?

85. Смесь пептидов (Р1,Р2, Р3 Р4 Р5) разделяли методом гельэлектрофореза при рН 8,5. После разделения и окраски геля с целью обнаружения пептидных зон была получена электрофореграмма, показаная ниже. Зная изоэлектрические точки пептидов (РI= 8,7; P2 = 5,5; P3= 10,2; P4 =8,7; P5=7,5), определите, какая зона соответствует каждому из них при условии, что все пептиды имеют одинаковую молекулярную массу. а

б в г д 86. Подберите к каждой аминокислоте соответствующие свойства радикала: 1. Три . А.Гидрофильный с аниовой группой 2. Асп . Б. Гидрофильный с катионовой группой 3. Цис. В. Гидрофильный незаряженый 4. Лей. Г. Гидрофобный 5. Арг. 6. Сер. 87. Напишите структурную формулу пентапептида следующего строения: Цис-Арг-Фен-Глу-Три. 1. Обозначьте N-и С- концы пептида. 2. Отметьте регулярно повторяющиеся группы, образующие пептидный остов и радикалы аминокислот. 3. Какие из известных вам цветных реакций будут положительны с данным пептидом? 88. Рассчитайте объем 0,2 М раствора гидроксида калия, необходимого для нейтрализации 200 мл 0,1 солянокислого глицина. 89. Рассчитайте объем 0,2 М раствора гидроксида калия, необходимого для титрования 200 мл. 0,15 М раствора аспаргиновой кислоты, находящейся в изоэлектрической точке.

90. Ниже представлены функциональные группы аминокислот, образующие в белках определенные типы связей. I) –NH+3; -СООН-;

2) –СН3;

-СН2-;

ОН 3)-OH; О=С4) >NH; O=C< 6) –SH; HS-

5) SH;

O=CNН2

А. Назовите типы связей, которые могут возникать между функциональными группами каждой пронумерованной пары. Б. Выпишите номера пар, участвующих в формировании вторичной и третичной структуры. 91. На фрагменте пептида: -NH-CH-СО-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CHCOТир Цис Лей Арг Вал NH-CH-CO-NH-CH-CO Асп Ала Обозначьте пунктирной линией от одной аминокислоты к другой связи, участвующие в образовании αспирали. А. Радикалы каких аминокислот в данном фрагменте белка могут участвовать в образовании связей: I- гидрофобных; 2. Ионных; 3- водородных; 4- дисульфидных? Б. В формировании каких уровней структурной организации белка принимают участии связи, указанные в п.А?

92. Токсин белковой природы был подвергнут ультрацентрифугированию. Оказалось, что при при 20•С равна 0,9982. Рассчитайте величину молекулярной массы токсина, если известно, что удельный парциальный обьем (V) молекулы этого белка составляет 0,736. 93. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов ( обозначенные буквами А, Б, В, Г, Д) и смысловых завершающих предложений ( обозначены буквами а,б,в,г,д). А. Никотинамид. Б. Тиамин. В. Рибофлавин. Г. Пантотеновая кислота. Д. Пиридоксальфосфат. а) содержит кольцо тиазола; б) является составной частью кофермента, способного присоеденять и отдавать атомы водорода по изоаллоксазиновому циклу; в) синтезитуется в организме животных из триптофана; г) участвуют в качестве кофермента в реакциях трансаминирования, декарбоксилирования и рацемизации аминокислот; д) входит в состав коэнзима А. 94. Вычислите процентное содержание отдельных элементов витамина С. 95. Витамин РР (никотинамид) состоит (по массе) из 58,3% углерода, 4,86% водорода,12,96% кислорода, 22,84% азота. Установите молекулярную массу витамина РР. 96. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов и смысловых предложений: А. Витамины В2 (рибофлавин). Б. Витамин В12 ( цианкобаламин). В. Витамин В1 (тиамин). Г. Витамин Вс (фолиевая кислота). Д. Витамин В3 (пантотеновая кислота). а) Представлен игольчатыми кристаллами желтого цвета, разлагающимися при 250•С, ограниченно растворимыми в воде и спирте и нерастворимыми в органических растворителях (ацетоне и др.).

б) образует мелкие бесцветные кристаллы горького вкуса, хорошо растворимые в воде; в) характеризуется игольчатыми кристалла рубиного-красного цвета; г) дает раствор ярко-желтого цвета, обладающий желто-зеленой флуоресценцией; д) представляет собой вязкую светложелтую маслянистую жидкость, хорошо растворимую в воде. 97. Определите содержание витамина С в яблоке (%), если известно, что титрование 25 мл экстракта, взятого из 50 мл вытяжки ( получена из 10 г яблока), пошло 5,2 мл 0,001 и раствора 2,6-дихлорфенолиндофенола. Напишите уравнение реакции взаимодействия витамина С с 2,6- дихлорфенолиндофенолом. 98. Молярный коэффициент поглощения- Е для раствора каротина (провитамина А) с концентрацией в 1 мл % при λ=470 нм и толщине слоя в 1см дает экстинкцию 2,52 ( Е1мг%1 см 470=2,52). Неизвестный раствор каротина показал экстинкцию 0,25. Вычислите концентрацию неизвестного раствора. 99. Рассчитайте, какое количество черной смородины необходимо употребить в пищу, чтобы удовлетворить суточную потребность человека в витамине С. Известно, что в ней содержится в среднем 350 мг % данного витамина. 100. Рассчитайте, какое количество творога необходимо употребить в пищу, чтобы удовлетворить суточную потребность человека в витамине В2, если известно, что в нем содержится в среднем 0,3 мг % данного витамина. 101. Рассчитайте, какое количество кукурузного масла необходимо употребить в пищу, чтобы удовлетворить суточную потребность человека в витамине Д, если известно, что оно содержит в среднем 1,4 мг % данного витамина.

102. Рассчитайте какое количество цветной капусты необходимо употребить в пищу, чтобы удовлетворить суточную потребность человека в витамине К, если известно, что в ней содержится в среднем 40 мг/г данного витамина. 103. Суточная потребность взрослого человека в никотиновой кислоте, составляет 7,5 мг, уменьшается, если в пище содержится большое количество аминокислоты триптофана. Что можно сказать о взаимосвязи между никотиновой кислотой и триптофаном на основе этого наблюдения. 104. Яичные белки предохраняют желтки от порчи. Яйца можно держать в холодильнике от 4-х до шести недель, не опасаясь, что они испортятся. Если же отделить желтки от белков, то они быстро испортятся даже при низкой температуре. а) почему портятся желтки? б) как объясните тот факт, что наличие яичных белков предохраняет порчу желтков? в) какую пользу с биологической точки зрения приносит птицам такой способ защиты яиц? 105. Витамины А и Д можно принимать сразу же за 1 прием в таком количестве, которого достаточно для поддержания их нормального уровня в течении нескольких недель; витамины же группы В необходимо принимать значительно чаще. Почему? 106. Рассмотрим схему ферментативной реакции. +2Н СН3-С-СООН ---------------CН3-СН-СООН О ОН пируват лактат А. Назовите класс фермента, катализирующего данную реакцию.

Б. С участием какого кофермента , протекает реакция? Напишите формулу витамина, входящего в его состав. 107. При употреблении большого количества сырого яичного белка может развиться (особенно у детей ) гиповитаминоз биотина (витамина Н), сопровождающийся дерматитом (болезнь Свифта). Обнаружено, что в сырых яйцах содержится гликопротеин- авидин. В желудочнокишечном тракте авидин образует нерастворимый комплекс с биотином. Почему варенные яйца такого эффекта не вызывает? 108. Дайте правильный ответ. Ферменты катализирующие внутримолекулярный перенос групп, называются: а) гидроксилазами; б) мутазами; в) киназами; г) рацемазами; д) оксигеназами. 109. Дайте правильный ответ. Фермент пируваткиназа относится к классу: а) лигаз; б) гидролаз; в) оксидоредуктаз; г) трансфераз; д) изомераз. 110. Дайте правильный ответ. Ацетил КоА- карбоксилаза является: а) лиазой; б) гидролазой; в) трансферазой; г) лигазой; д) изомеразой. 111. Выберите из ниже следующих утверждений правильные: а) Трансферазы -ферменты, ускоряющие реакции переноса атомных групп и молекулярных остатков от одного соединения к другому; б) киназы- ферменты, ускоряющие реакции переноса ацильных остатков; в) изомеразыферменты, катализирующие внутримолекулярные превращения (перенос атомов и групп атомов, изменение их пространственного положения в молекуле и т.п.);

г) мутазыферменты, катализирующие межмолекулярную миграцию атомов и атомных групп. 101. Укажите класс ферментов (обозначены буквами А-Г), катализирующих следующие реакции: 1 Ала+ т -РНК+АТФÆ Ала-т- РНК- +АМФ+ФФ 2. Ацетил- КоА +СО2 +АТФÆмалонил КоА +АДФ+Н3 РО4 3. 1,3- дифосфат о глицерат + АДФÆ3 фосфоглицерат+ АТФ 4. Фен+ НАДФН+Н++ О2 Æ Тир+ НАДФ+Н2О 5. ФосфодиоксиацетонÆфосфоглицериновый альдегид +Н2О

6. Триацилглицерин Æглицерин+жирная кислота 7. Фруктоза -1,6 -дифосфат Æдиоксиацетонфосфат+ фосфоглицериновый альдегид 8. Гликоген+ Н3РО4ÆГлюкозо 1-фосфат+ гликоген (n-1) А. Оксидоредуктазы. Г. Лиазы. Б. Трансферазы. Д. Изомеразы. В. Гидролазы. Е. Лигазы. 113. Какой продукт, кроме гистамина, образуется в ходе реакции? Назовите класс, к которому относится фермент, ускоряющий эту реакцию?

N

_ CH 2 CHCOO NH+3 NH

----

N

NH

CH2CH2 NH2

+

114. Дайте правильный ответ. Пантотеновая кислота является составной частью: а) липоевой кислоты; б) глутатиона; в) тиаминпирофосфата; г) коэнзимаА; д) тетрагидрофолиевой кислоты.

?

115. Дайте правильный ответ. Участок молекулы фермента, ответственный одновременно и за присоединение вещества, подвергающегося ферментативному действию и за осуществление ферментативного катализа называется: а) каталитическим центром; б) активным центром; в) субстратным центром; г) аллостерическим центром; д) гидрофобным центром. 116. Дайте правильный ответ. Тиаминпирофосфат, липоевая кислота и коэнзим А одновременно входят в качестве кофермента в состав: а) синтетазы высших жирных кислот; б) лактатдегидрогеназы; в) глутаматдегидрогеназы; пируватдегидрогеназы, декарбоксилирующей; д) каталазы. 117. Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов? 1.Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе. 2.Между активным центром и субстратом имеется комплементарность. 3. Активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента. 4. В активный центр входят только полярные аминокислоты. 5. В активный центр входят только не полярные кислоты. 118. Дайте правильный ответ. Абсолютную специфичность к субстрату, проявляет фермент: а) лизоцим; б) карбоксипептидаза; в) уреаза; в) химотрипсин; г) пепсин. 119. Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

а) Большинство ферментов проявляют максимальную активность при рН, близком к нейтральному; б) все ферменты проявляют максимальную активность при рН =7; в) все пептид- пептидогидролазы проявляют максимальную активность при рН=1,5 - 2,5; г) все липазы проявляют максимальную активность при рН= 8-9. 120. Оптимальные условия действия амилазы фермента, расщепляющего крахмал рН=6,8, t= 37о С. Как изменится активность фермента в каждом из следующих случаев (уменьшится, увеличится)? Укажите причину изменения активности. 1. рН инкубационной среды равен 5 2.температура инкубации- 70 о С. 3.в инкубационную среду добавили раствор CиSO4 (РвSO4) Активность ферментов в присутствии ингибиторов может быть снижена. Укажите причину этого, выбрав один наиболее правильный и полный ответ. 1. взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра. 2. взаимодействие ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра. 3. конформационные изменения молекул фермента. 4. уменьшение количества фермент-субстратного комплекса. 5. взаимодействие ингибитора с функциональными группами аллостерического центра. 122. Выберите и запишите последовательность событий (например: 3-2-4), происходящих при аллостерическом ингибировании активности фермента. 1.Уменьшается скорость ферментативной реакции. 2.Изменяется конформация фермента 3.Эффектор присоединяется в активном центре.

4. изменяется конформация аллостерического центра. 5. нарушается комплектарность активного центра к субстрату. 6. эффектор присоединяется в аллостерическом центре 7. Изменяется конформация активного центра. 123. Реакция, протекающая в соответствии с уравнением R1 - O-R2 +H3 РО4--------R1 -O-РО3 Н2 + R2 ОН является реакцией: а) гидролиза; б) протеолиза; в) фосфоролиза; г) трансметилирования; д) изомеризацил. 124. Что больше А или Б? А. Скорость гидролиза крахмала в присутствии 10 % серной кислоты при 100о С. Б. Скорость гидролиза крахмала в присутствии амилазы при 370 С. 125. Аргиназа гидролизует L -аргинин по схеме: L-аргинин + Н2 О Æ L-орнитин+ мочевина Напишите уравнение этой реакции, обозначив реагируемые вещества в виде структурных формул. 126. При участии фосфопируватгидратазы осуществляется превращение: Д-2-фосфоглицерат Æ H2 O Æ L -орнитин + мочевина Напишите уравнение этой реакции, обозначив реагируемые вещества в виде структурных формул. 127. Фермент триозофосфатизомераза катализирует превращение L-глицероальдегид - 3 фосфата в диоксиацетонфосфат. Напишите схему этого превращения, обозначив указанные вещества в виде структурных формул. 128. Пируваткарбоксилаза катализирует реакцию:

АТФ+ пируват + СО2 Æ АДФ + ортофосфат +оксалоацетат Напишите уравнение этой реакции, обозначив написанные вещества структурными формулами. 129. Аминокислоты под влиянием ферментов подвергаются окислительному дезаминированию, которые осуществляются в присутствии дегидрогеназы в две стадии: 1. глютаминовая кислота + НАД Æ иминоглутаровая кислота + НАДН2 2. Иминоглутаровая кислота +Н2О Æ NH3 + α кетоглутаровая кислота 130. Фермент сахараз может катализировать следующие реакции: +Н2О 1. сахароза Æ глюкоза фруктоза +Н2О 2. рафиноза Æ фруктоза +глюкоза + галактоза Если субстратом является сахароза, то Км=0,05 мМ.В если рафиноза, то Км=2,0 мМ в каком случае при одинаковой концентрации субстратов скорость реакции будет больше? 131. Липаза в жировой ткани может находится в двух формах с различной активностью: в виде простого белка и фосфопротеина. Объясните, каким путем происходит переход одной формы в другую и почему этот переход одной формы в другую сопровождается изменением активности. 132. Препарат, содержащий 2,0 мг аргиназы, за 10 минут при 370 С и рН 7,0 катализировал с образованием 30 мкмоль мочевины аргиназы Рассчитайте активность фермента.

133. Дисахарид лактоза, состоящий из галактозы и глюкозы, может существовать в двух аномерных формах, для обозначения которых используют буквы α и β. Эти аномеры значительно различаются по свойствам. Так, например, β-аномер слаще на вкус и обладает лучшей растворимостью по сравнению с α-аномерами; из-за этого при длительном хранении мороженого в холодильнике может произойти кристаллизация α-аномера, и тогда мороженое становится рассыпчатым. а) Нарисуйте проекционные формулы Хеуорса двух аномерных форм лактоз. б) Нарисуйте проекционные формулы Хеуорса для всех веществ, образующихся в результате гидролиза α аномера до галактозы и глюкозы. Сделайте тоже для βаномера. 134. Дисахарид лактоза может существовать в двух аномерных формах, у другого дисахарида - сахарозы этого обнаружено не было. Почему? 135. Водный раствор, содержащий 0,388 г сахара в 100 мл, имеет осмотическое давление, равное 380 мм.рт.ст. при температуре 100С. Определите молекулярную массу сахара. 136. Сопоставьте два утверждения или показателя (обозначены буквами А и Б), приведенные в каждом пункте раздела, и дайте ответ в форме: А>Б; А>Б; А=Б. 1.А. Количество глюкозы, полученной при гидролизе одного моля лактозы. Б. Количество глюкозы, полученной при гидролизе одного моля мальтозы. 2. А. Число α-1,4-гликозидных связей в молекуле гликогена. Б. Число α-1,6 гликозидных связей в молекуле гликогена 3. А. Средняя длина 1,4-полиглюкозидных фрагментов в молекуле гликогена. Б. Средняя длина 1,4полиглюкозидных фрагментов в молекуле крахмала.

4. А. Молекулярная масса препаратов амилозы. Б. Молекулярная масса препаратов амилопектина. 137. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов или фрагментов фраз (обозначенные буквами А,Б,В,Г,Д.) и смысловых завершающих предложений (обозначены буквами а,б,в,г,г.) 1. А. Альдотриоза. Б. Кетотриоза.В. Производное моносахарида. Г. Олигосахарид. Д. Полисахарид. а) глицериновый альдегид; б) хитин; в) диоксиацетон; г) глюконовая кислота; д) мальтоза. 138. Используя нумерацию реакции в процессе катаболизма глюкозы, укажите: а) окислительно-восстановительные реакции, протекающие в анаэробном гликолизе; напишите вторую из этих реакций формулами, укажите фермент и кофермент; б) реакции, сопряжения с синтезом АТФ без участия ЦПЭ; напишите первую из этих реакций формулами, укажите фермент. 138.Подберите к перечисленным ферментам реакции, которые они катализируют. 1. Лактатдигедрогеназа А. Необратимые реакции 2. Гексокеназа Б.Окислительно- восстановительные 3. Фосфоглюкоизомераза В. Сопряженные с синтезом АТФ без участия ЦПЭ 4. Фосфофруктокеназа Г. Связанные с использова5. Фосфоглюкомутаза нием H2PO4 6. Пируваткиназа 7. Енолаза Д. Связанные с использова8. Фосфоглицераткиназа нием АТФ 9. Глицеральдегидфосфатдн- Е. Ни одна из этих реакций гидрогеназа

140. В опытах на гомогенатах мышечной ткани изучали анаэробный гликолиз. Как изменится скорость анаэробного распада глюкозы в этом опыте при добавлении в инкубационную смесь высоких концентраций перечисленных ниже веществ. 1. АДФ А. Увеличивается 2.АТФ Б. Уменьшится 3. Сукцинат В. Не изменится 4. Цитрат 5. Ацетил-КоА 141. По предложенным цифровым данным (1-6) оцените, сколько молей АТФ синтезируется или используется на каждом из обозначенных буквами (А-Г) этапов распада глюкозы (2- стехиометрический коэффициент). А Б В Глюкоза Æ 2 глицеральдегид - 2 пируват Æ 2 ацетил Г фосфат КоАÆ СО2, Н2О цитратный цикл 1. Синтезируется 10 моль АТФ 2. 2 моль АТФ ( из общего числа) синтезируется без участия ЦПЭ. 3. 6 моль АТФ синтезируется путем окислительного фосфолирования. 4. 2 моль АТФ затрачиваются. 5. Этап не связан с синтезом АТФ. 6. Суммарный энергетический эффект составляет 24 АТФ. 142. Чистая целлюлоза представляет собой прочное, волокнистое, совершенно нерастворимое в воде вещество. Гликоген же легко диспергируется в горячей воде, образуя мутный раствор. Какими особенностями строения обусловлены различия в свойствах этих двух полисахари-

дов? Какое биологическое значение имеют особенности этих свойств? 143. Гликоген-фосфорилаза из скелетных мышц характеризуется более высокой величиной Vмакс., чем тот же фермент из печени. Почему? 144. Укажите для каждой из приведенных ниже реакций, что происходит с субстратом, т.е окисляется ли он, восстанавливается ли, степень окисления остается неизменной? Для тех реакций, в которых происходит окисление или восстановление субстрата, напишите уравнение химического баланса, указав требуемые количества НАД+, НАДН, Н+ и Н2О: О а) СН3СН2ОН Æ СН3-С Н этанол ацетальдегид ОН

О

б) 2-О3РО-СН2-С- С Н

ОН

О

Æ2О3РО-СН2-С - С + НРО2-4

ОРО2-3

Н

Н

1,3-дифосфоглицерат глицеральдегид-3 фосфат Ов) СН3-С-С Æ О О пируват

О СН3-С

+СО2

Н ацетальдегид О-

О

г)

Æ

СН3-С-С О пируват

СН3-С

О

+СО2 О-

ацетат ОН OH

д) -ООС-СН2-С-СОО- Æ О оксалоацетат

-

ООС-СН2-С-СООНН малат

145. Выберите правильный ответ. Сложные эфиры высших жирных кислот с глицерином, высшими или полициклическими спиртами составляют группу: а) сложных липидов; б) липоидов; в) простых липидов; г) фосфолипидов; д) гликолипидов. 146. Выберите правильный ответ. Липиды в виде комплексов с белками входят в состав: а) синтетаз жирных кислот; б) рибонуклеопротеидов; в) мультиферментных комплексов; г) мембранного аппарата клетки. 147. Рассчитайте молярное соотношение между липидной и белковой частью в мембране, содержащей 40 % липидов и 60% белка. Считать, что средняя молекулярная масса липидов 800, а средняя молекулярная масса белка 50000. 148. К какой группе липидов относятся перечисленные соединения: 1. Кефалин А. Триацилглицеролы 2.Цереброзид Б. Фосфолипиды 3. Тристеарин В. Терпены

4. Ланолин, спермацет. Г. Стероиды 5.Холестерин. Д. Воска 6.Эфирные масла, каротин. Е. Жирные кислоты 7.Желчные кислоты Ж. Гликолипиды 8.Арахидоновая кислота З. Липопротеины 9. Хиломикроты 149 . Выберите правильный ответ. Фосфолипидом является: а) ланолин; б); кефалин; в) пальмитохолестерид; г) цереброзид. 150. Подберите к каждому типу липидов и их производных соответствующие функции. 1.Триацилглицеролы А. Источники энерги, струк2. Жирные кислоты турные компоненты других липидов 3. Сфингомиэлины Б. Запасная форма источника 4. Простагландины энергии 5. Таурохолевая кислота В. Структурный компонентмембран. Г. Регуляторы тонуса гладкой маскулатуры. 1.Триацеглицеролы. А. Источники энергии, структурные компоненты других 2.Жирные кислоты липидов 3.Сфингоэлины. Запасная форма источника энергии. 4.Простагландины. В. Структурный компонент мембран. 5.Таурохолевая кислота Г. Регуляторы тонуса гладкой мускулатуры. 151. Напишите по одной формуле триациглицеролов, характерных для: а) твердого животного жира; б) растительного масла.

152. Какие из перечисленных липидов являются незаменимыми факторами питания? 1. Холестерол 5. Пальмитиновая кислота 2. Сфингомиэлины 6. Олеиновая кислота 3. Витамин Д 7. Витамин А 4. Линолевая кислота 153. В результате тонкослойной хроматографии (ТСХ) маргарина были рассчитаны значения Rf для липидных фракций, равные: Rf1=0,09; Rf2=0,18; Rf3= 0,52; Rf4= 0,81. Назовите эти фракции, если известны Rа следующих липидов («свидетелей»), исследованных ТСХ при тех же условиях: №№ пп 1. 2. 3. 4. 5. 6.

Липидная фракция Лецитин Молочная кислота Холестерин. 1,2- пальмитостеарин Триоленин Серный эфир пальтиминовой кислоты

Rf 0,09 0,18 0,23 0,52 0,80 0,99

154. Укажите продукты, образующие при гидролизе перечисленных липидов. 1. Лецитин А. Сфингозин+жирная кислота+ моносахарид 2. Сфингомиэлин Б. Глицерин+жирные кислоты+ 3.Жиры В.Высокомолекулярный спирт+жирная кислота 4. Воска Г. Сфингозин+жирная кислота+H3PO4 + холин 5. Цереброзиды Д. Глицерин+жирная кислота+ H3PO4+холин

155. Сравните два утверждения или показателя (обозначены буквами Аи Б): А>Б; А=Б; A